Работа скелетной мышцы.

Мышечное сокращение – один из главных механизмов генерации движения. На сегодняшний момент о работе мышц известно много, это одна из наиболее изученных областей физиологии.
Функционально и морфологически мышцы подразделяются на поперечнополосатые (скелетные и сердечные) и гладкие. В настоящей работе мы обозреваем работу скелетной мышцы, поэтому поговорим о ее сокращении.
Мышца состоит из мышечных волокон, которые, в свою очередь, представлены миофибриллами. Миофибрилла состоит из повторяющихся сократительных единиц – саркомеров. Благодаря симметричному расположению саркомеров различных фибриллах появляется характерная поперечная исчерченностью. В состав саркомера входят актиновые и миозиновые филаменты и вспомогательные белки, выполняющие разнообразные функции. Также в саркомере выделяют несколько зон:
• z-линия разделяет соседние саркомеры и закрепляет актиновые нити.
• A-диск образуют мизиновые филаменты совместно с актиновыми. Здесь образуются поперечные мостики между головками миозина и актином.
• I-диск обозначает зону, не содержащую миозин (расстояние между А-дисками соседних саркомеров, включая z-линию).
• H-зона, находящаяся в середине саркомера, свободна от актина.



Сокращение в саркомере происходит за счет скольжения нитей относительно друг друга. При этом длина филаментов не изменяется, но сужается Н-зона и I-диск.
Мышечное сокращение появляется в ответ на сигнал от нерва. Импульс идет по нерву и через химический синапс передается мышечным волокнам в виде возбуждающих постсинаптических потенциалов (ВПСП), которые при суммировании образуют ПД на мембранах миофибрилл. ПД передается на Т-трубочки, направленные вглубь фибрилл. В Т-трубочках активируются потенциал-зависимые Ca-каналы. Эти каналы активируют Ca-зависимые каналы кальция в саркоплазматическом ретикулуме (рианадиновые рецепторы) либо за счет поступления ионов кальция, либо за счет физической связи белков комплексов. Кальций выходит в клетку, его концентрация повышается с 10-7до 10-5 – 10-4. Кальций связывается с тропонином С и вызывает конформационные изменения комплекса тропонинов с тропомиозином, тем самым открывая сайт связывания миозина на актине. Головки миозина связываются с нитями актина. Далее, за счет энергии АТФ миозин отделяется от актина и зацепляется за следующий участок тонкой фибриллы ближе к z-линии. Этот цикл повторяется, пока мышечное сокращение не будет достаточным и достаточно кальция в клеточной среде для соединения с тропонином С. Самая большая сила сокращения наблюдается при наибольшем перекрывании миозина и актина. В мышечном сокращении участвуют все саркомеры волокон, что делает его более эффективным. Когда концентрации кальция уменьшаются до исходных, тропомиозин начинает препятствовать образованию поперечных мостиков. Мышца расслабляется и остается в этом состоянии до действия нового нервного импульса.